Efeitos do FeCl2 e CuCl2 na atividade da acetilcolinesterase cerebral de Oreochromis niloticus

Resumo

Acetilcolinesterase (AChE, EC 3.1.1.7) é uma enzima cuja principal função é a modulação dos impulsos nervosos nas sinapses colinérgicas. É o alvo primário de alguns pesticidas e sua atividade pode sofrer interferência de íons. Estudos apontam o íon Cu2+ como um inibidor da AChE ao passo que o íon Fe2+ pode inibir a atividade enzimática em concentrações maiores. O presente trabalho objetivou avaliar in vivo e in vitro o efeito do cloreto de ferro (FeCl2) e do cloreto de cobre (CuCl2) sobre a atividade da acetilcolinesterase cerebral de alevinos de tilápia-do-Nilo, Oreochromis niloticus. O teste in vivo com FeCl2 (3 µg/mL) mostrou uma atividade da colinesterase de 100,13 ± 24,58%, enquanto a análise in vitro para 0,127; 1,27; 12,7; 126,7; 1267 µg/mL mostraram atividade AChE de 100,82 ± 5,20%, 101,96 ± 2,45%, 96,27 ± 3,71%, 103,82 ± 1,76% e 89,65 ± 2,43%, respectivamente, em relação ao grupo controle (100%), enquanto o teste in vivo com CuCl2 (3 µg/mL) mostrou uma atividade colinesterásica de 88,44 ± 2,01%, e a análise in vitro para 0,17; 1,70; 17,0; 170,5; 1705 µg/mL mostraram atividade AChE de 98.78 ± 5.74%, 81 ± 0.29%, 87.79 ± 10.27%, 81.50 ± 9.84% e 62.55 ± 5.06%, respectivamente. Os resultados sugerem que a acetilcolinesterase cerebral de O. niloticus apresenta sensibilidade baixa ao íon Fe2+ e acentuada ao Cu2+, porém apenas na concentração de 1.705 µg/mL (10 mM), o que não representa impedimento ao uso dessa enzima como biomarcador de pesticidas, uma vez que tal concentração só é encontrada na natureza em amostras associadas à empreendimentos industriais e de mineração.